JNK介导的核受体Nur77的磷酸化是Nur77出核转运到线粒体诱导细胞凋亡所必需的，但是同时又会促进Nur77的泛素化降解来负调控Nur77的蛋白稳定性，从而抑制Nur77的作用。然而，目前还没有相关的研究报道JNK对Nur77这种双重作用是如何被调控的。王洪睿教授课题组近期在“Oncogene”期刊上发表了“PKA/Smurf1 signaling-mediated stabilization of Nur77 is required for anticancer drug cisplatin-induced apoptosis”的研究论文。该论文的研究发现了cAMP/PKA信号通路通过磷酸化Smurf1第306位的苏氨酸来调控Smurf1对Nur77的非经典泛素化修饰来抑制JNK磷酸化所诱导的Nur77的蛋白降解，并且这种保护作用对于抗癌药物顺铂诱导细胞凋亡是必需的。

该研究论文首次报道了E3泛素连接酶Smurf1催化底物蛋白进行非典型性泛素化修饰的调控方式，并且进一步阐明了cAMP抑制肿瘤细胞存活的分子机制。同时，论文还探讨了顺铂联合8-Br-cAMP用药对HeLa等多种癌细胞诱导凋亡的协同作用，为癌症的临床治疗提供了新的线索和依据。

该研究论文的共同第一作者为2010级博士生林华月、2010级博士生林琦以及2012级博士生刘明冬。